Bakteriální chromozom sestává z jedné molekuly dvoušroubovicové kruhové DNA. Nejlépe je prostudován chromozom kmene Escherichia coli K12. Chromozom tohoto kmene je molekula dvoušroubovicové kruhové DNA, jejíž relativní hmostnost je 2,8 × 10⁹, tloušťka asi 2,0 nm a délka 1360 µm. Obsahuje asi 4 × 10⁶ nukleotidových párů, Tato ohromná molekula, jejíž konce polynukleotidových řetězců jsou kovalentně spojeny, se volně nazývá jako kruhová molekula. Ve skutečnosti tvoří v bunce kompaktní shluk asi 50 smyček zhuštěných do malého prostoru. Taková molekula sedimentuje při 1500 S. Postupnýni zářezy působením endonukleáz v jednom polynukleotidovém řetězci se tento shluk smyček pozvolna rozmotává do velké kruhové molekuly, která sedimentuje při 155 S.

Chromozomální DNA baktérií není od okolní cytoplazmy oddělena jadernou membránou. Tvoří tedy nahé jádro neboli nukleoid. Toto je jeden z charekteristických znaků všech prokaryontních organismů, k nímž patří baktérie a sinice. Kromě toho jádro bakteriální buňky je tvořeno jedním chromozomem (jednou molekulou DNA). Bakterie jsou tedy organismy haploidní.

Chlorofyl d

Patří mezi látky s pyrrolovými jádry (patří sem též fykobiliny a cytochromy) Čtyři tato jádra jsou spojena methinovými můstky do porfyrinového kruhu s centrálním atomem magnézia, vázaného na dusíky pyrrolů. Tato část je hydrofilní. Na jeden z karboxylů je vázán postranní fytylový řetězec. Ten je hydrofobní, má lipidický charakter a brání krystalizaci chlorofylu. Chlorofyl a a se liší od chlorofylu b tím, že methylová skupina na druhém pyrrolovém jádře je nahrazena aldehydickou skupínou. Jádra pyrrolu (I–IV) jsou propojena nenasycenými vazbami, vůbec v celé planární molekule se pravidelně střídají jednoduché a dvojité vazby mezi atomy C a N. To má za následek, že odvozené porfyriny (hem, hemin, chlorofyly) jsou intenzívně zbarvené sloučeniny. In vivo jsou vázány na proteiny a proto chování chlorofylů in vitro a in vivo je rozdílné. Rozhodující význam pro fotosyntézu má chlorofyl a, neboť jen jeho dimery – chlorofyly a_I a a_II mohou předávat elektron (excitovaný) do ET řetězce.

Chlorofyly jsou nejdůležitější fotosyntetické pigmenty. Základní strukturou je porfyrin. Porfyriny jsou tetrapyroly vzájemně spojené methinovými můstky s bohatým systémem konjugovaných dvojných vazeb.  Všechny chlorofyly mají obdobnou strukturu. Liší se v substituentech na uhlících v poloze 2 až 5 a 10, přítomností fytylu nebo farnesylu, jedním nebo dvěma dehydrovanými jádry a v δ-methinovém můstku.
Chlorofyl a má relativní molekulovou hmotnost (Mr) 893,6. Porfyrinová část molekuly je hydrofilní, fytylová část lipofilní. Lipofilní charakter v molekule převládá. Chlorofyly jsou rozpustné v organických nepolárních rozpouštědlech.
Universální rozšíření chlorofylu a (Chl a) u organismů s oxygenním typem fotosyntézy vedlo ke správnému názoru, že pouze Chl a je vlastním transformátorem energie ve fotosyntéze, který se účastní bezprostředně primárního fotochemického děje. Ostatní pigmenty v thylakoidech mají pouze pomocnou funkci: zachycují kvanta dopadajícího záření a energii svého excitovaného otavu přenášejí na Chl a. Proto se nazývají pomocná, akcesorická nebo doplňková. Patří sem formy chlorofylů b, c, d, u sinic a ruduch biliproteiny, eventuálně karotenoidy. Podobně jako chlorofyl a u rostlin, funguje v bakteriích téměř výhradně bakteriochlorofyl a. Fotochemická aktivita chlorofylů se váže výhradně na porfyrinovou část.

Tvar chloroplastů je neobyčejně variabilní, většinou však bochníkovitý, velikost cca 3 až 10 µm. V buňkách vyšších rostlin (listech) jich bývá 20 až 100 na buňku, u řas je počet nižší, 1 až 10 plastidů na jednu buňku.

Chloroplasty jsou ohraničeny dvojitou membránou; její analýza spolu s dalšími fakty dovoluje tvrdit, že jde o prasinice, pohlcené heterotrofní buňkou, přičemž nastoupil jiný systém vzájemných vztahů – symbióza (respektive endodosymbióza). Podstatnou částí plastidů jsou lamelární membránové struktury umístěné (plovoucí) ve stromatu. Uspořádání těchto struktur zvaných thylakoidní membrány, je složitější u vyšších rostlin. Většina buněk (až např. na buňky C₄ rostlin obklopující listové stopy) má thylakoidy typu granálního i stromatického. Rozčleněním struktur je dosaženo nejen větší absorpční plochy, ale též neobyčejně jemné kompartmentace s rozdílnou rychlostí přechodu látek. Stroma plastidů obsahuje mnoho enzymů a molekul.

Metoda stanovení celkového dusíku. Organická dusíkatá látka se varem s koncentrovanou kyselinou sírovou zmineralizuje. Dusík přítomný ve formě aminových a některých jiných funkčních skupin (kromě nitro-, nitroso-, azo- a hydrazo- skupin) se převede na amoniak, který zůstane vázán ve formě síranu amonného. Alkalizací mineralizovaného roztoku se uvolní amoniak, který se vydestiluje kvantitativně do předlohy, kde se určí titračně.

Lysozym je malý protein o relativní molekulové hmotnosti 14500 složený ze 129 aminokyselin. Jeho primární struktura byla rozřešena a hodně je známo i o jeho vyšších strukturách. V molekule jsou tři úseky polypeptidového řetězce uspořádány do α-helikální struktury a aminokyseliny 41–45 a 50–54 tvoří strukturu skládaného listu. Celá molekula má tvar elipsoidu s hlubokou kapsou pro vazbu substrátu. Tato oblast enzymu je lemována nepolárnĺmi postranními řetězci aminokyselin tam, kde se váže nepolární část molekuly substrátu, ale jsou tu i místa, kde se mohou tvořit vodíkové vazby s acetylaminovými a hydroxylovými skupinami substrátu. Do "kapsy" se vejde úsek šesti cukerných jednotek A, B, C, D, E, F. NAM se váže výhradně v oblastech B, D, P, zatímco NAG ae může vázat kdekoliv. Štěpená glykosidická vazba leží mezi vazebnými místy D a E. Lze tedy říci, že struktura lysozymu je přibližně komplementární struktuře substrátu. Reaktivní část substrátu je pevně držena v blízkosti kyselých skupin enzymu, kterými jsou karboxyly kyseliny glutamové (35) a asparagové (52).

Menšĺ molekuly substrátu např. trisacharidy působí na lysozym jako kompetitivní inhibitory. Podmínkou pro katalytické působení enzymu totiž je, aby byla řetězcem substrátu zaplněna celá kapsa, a k tomu je třeba minimálně hexasacharid. Cukerná jednotka v poloze D je během reakce defomována ze stabilní židličkové konformace do méně stabilní konfomace položidličkové. Chemická reakce probíhá přes karboniový kation, který je stabilizován karboxylem kyseliny asparagové (52). Odštěpení alkoholu je kysele katalyzováno neionizovanýn karboxylem kyseliny glutamové (35). Průběh reakce katalysované lysozymem lze tedy shrnout:

1. Molekula lysozymu se připojí k bakteriální stěně interakcí se šesti sacharidovými zbytky. Cukerný zbytek D je běhen této vazby deformován.
2. Karboxylové skupina kys. glutamové (35) lysozymu předá H na kyslík glykosidické vazby zbytku D za vzniku karboniového iontu (C⁺).
3. C⁺ se stabilizuje interakcí s —COO¯ (Asp 52) lysozymu dokud se k němu nepřipojí z vody; H⁺ doplní chybějící proton na karboxylu Glu (35). Pak se enzym od bakteriální stěny oddělí.

Molekulární struktura retrovirionu

Schéma struktury virionu retroviru je na obrázku vpravo. Virion sestává z jedné molekuly RNA (k níž se pojí též molekuly tRNA) a z pěti až osmi bílkovin. RNA má molekulovou hmotnost 2,5 až 3,0 × 10⁶ daltonů a sedimentační koeficient 70 S. Je složena ze dvou identických podjednotek 35 S. Podjednotka 35S obsahuje tyto geny:

1. Gen gag, který kóduje prekurzor vnitřních bílkovin virionu;
2. Gen pol, který kóduje reverzní transkriptázu;
3. Gen eno, který kóduje glykoprotein;
4. Gen src, který kóduje transformační bílkovinu.

Životní cyklus retrovirů.

Všechny retroviry mají životní cyklus, který začíná adsorpcí virionu k povrchu citlivé hostitelské buňky. Pronikají vnější buněčnou membránou bunky obvykle pinocytickým procesem, se vpravují ještě jako neporušené částice do cytoplazmy. V cytoplazmě se přepisuje chromozomální RNA za účasti reverzní transkriptázy do komplementárního vlákna DNA. Vzniklý řetězec jednořetězcové DNA se pak enzymaticky přeměňuje na kruhovou dvoušroubovici DNA, tzv. provirus, který se pak začlení do chromozomu hostitelské DNA podobně jako DNA fága λ do chromozomu E. coli.

Po začlenění do chromozomu bunlcy se provirová DNA přepisuje do řetězců RNA. Většina těchto řetězců slouží jako matrice pro syntézu virových bílkovin. Nově syntetizované řetězce RNA tvoří také chromozom viru a spojují se s bílkovinami za tvorby virových částic, které se soustřěďují u buněčného povrchu, Částice se pak obalí vnější membránou a oddělí se od buněčného povrchu jako zralé viriony.

Důležité však je, že tyto stupně množení retrovirů neinterferují s normálními buněčnými procesy. Infikované buňky neodumírají. Každá buňka, která byla infikována retrovirem, uvolňuje ze svého povrchu velké množství nových virionů

Po včlenění do chromozomu hostitelské buňky se provirová DNA přepisuje eukaryotickou RNA-polymerázou II, což je enzym katalyzující syntézu buněčné mRNA. Většina mRNA sedimentuje při 35 S a váže se na ribozómu a usměrňuje syntézu virových bílkovin. Pět vnitřních bílkovin RSV se nesyntetizuje jako samostatné bílkoviny, ale jako velký polypeptidový prekurzor, který se rychle proteolyticky rozkládá na bílkoviny o takové velikosti, v jaké se nacházejí ve zralých virionech.

Jsou to enzymy, které katalyzují hydrolýzu esterů nebo amidů. Mezi nejprozkoumanější enzymy z této skupiny patří chymotrypsin. Jeho fyziologickou úlohou je katalyzovat hydrolýzu peptidové vazby proteinů potravy v savčím zažívacím traktu. Chymotrypsin je produkován slinivkou břišní jako neaktivní zymogen chymotrypsinogen – ten je tvořen jednoduchým polypeptidovým řetězcem o 245 aminokyselinách. Chymotrypsinogen je aktivován hydrolýzou působením trypsinu ve dvou specifických oblastech za vzniku aktivního α-chymotrypsinu, který se skládá ze tří polypeptidových řetězců držených pohromadě disulfidickými můstky.

Thylakoídy jsou u sinic a fototrofnfch bakterif v cytoplazmě, u řas a vyšších rostlin jsou v chloroplastech. Jejich původ souvisí s invaginací vnitřní membrány do nitra chloroplastu. Uspořádání thylakoidů je značně variabilní (evoluce). U vyšších rostlin téměř pravidelně vytvářejí lamely hustě k sobě přimknuté; několik takto uspořádaných lamel tvoří grana. Na četných místech však vybíhají jednotlivé lamely do stromatu a vytvářejí tzv. stromatické thylakoidy. Je zřejmé, že jsou funkčně odlišné od granálních thylakoidů.

Na obrázku vpravo je model jevů fotosyntézy na thylakoidu. Thylakoidní membrána je pokryta nejméně 200 jednotkami, každá s cca 600 molekulami chlorofylů; každá s kompletní řadou ET řetězce. Tyto jednotky jsou v interakci na úrovni anténových pigmentů, na jednom nosiči elektronů a v obecné zásobárně energie protonů. Rozdělení PS I a PS II je v membráně libovolné (Junge, 1977).

Thylakoidní membrány jsou složeny z řezu asi z poloviny z lipidů, polovinu tvoří proteiny. Z lipidů jsou přítomny glykolipidy, fosfolipidy, nízkomolekulární triglyceridy; proteiny tvoří asi 15 rozličných frakcí, jsou uspořádány periferně a integrálně. Jsou zde typy helikální i s β strukturou, typickou pro fibrilární proteiny.

Model thylakoidnĺ membrány vytvořený na základě serologického testu na obrázku vlevo. Symboly: CD — karboxydismutéza, Fd — ferredoxin, CF₁ — faktor spřežení, D — glykopeptidy, X — primární akceptor P₇₀₀, R — ferredoxin-NADP⁺-reduktáza, chl — chlorofyl a, S — sulfolipid, P — fosfatidylglycerol, PC — plastocyanin, f — cytochrom f.
Vespod odpovídající model uložení složek v membráně (Mühlethaler, 1977).

Jednoduchá (stromatická) membrána je tlusté asi 7 nm (5 —
10), v granech jsou dvě membrány spojeny v pér, oddělený přepážkou,
Vzdálenost mea t membránovými péry je asi 23 nm. Tloušťka membránového páru
se pohybuje metai 10 až 20 nm. základě analýz je zřejmé, Že na povrchu
membrárľy je lipidnĺ část, příležitostně přerušované periferním proteinovým
komplexem, Toto uspořád6nf spolu g absorpčním komplexem a rozložením re—
doxnfch komponent. vedlo k hypotéze o kvantosomovém modelu, ti' o nejmenší

test